Le premier axe est centré sur la conception de chélateurs capables d’éliminer le Cu du peptide amyloïde-β (Aβ). Diverses stratégies sont étudiées : chélation du Cu(I) et/ou du Cu(II) et effets associés sur la production de ROS et l’auto-assemblage de Aβ, impact du Zn(II) dans l’extraction du Cu de Aβ par les chélateurs, importance de la cinétique dans le processus d’élimination du Cu, utilisation de complexes « prodrugs » comme substituts moins toxiques des chélateurs, etc. La ligne de recherche la plus récente consiste à cibler sélectivement le Cu(I) avec des ligands traçables afin de suivre le devenir du complexe formé dans les milieux biologiques.

Nous utilisons des chaperons inorganiques naturels (polyphosphates, PP) ou synthétiques, c’est-à-dire des molécules capables de moduler le processus d’auto-assemblage de Aβ. Les chaperons artificiels comprennent des polyoxométallates (POM), les Keggin et Dawson lacunaires ou substitués par des métaux,des porphyrines et des complexes à base de Ln et Re.